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14.05.2006

DECHEMA-Studentenpreise 2006

Sechs Absolventen für effizienten Studienabschluß ausgezeichnet

Zum dreizehnten Mal werden in diesem Jahr die DECHEMA-Studentenpreise an Absolventen der Diplom-Fachrichtungen Technische Chemie, Chemische Verfahrenstechnik / Chemieingenieurwesen und Biotechnologie vergeben, die sich bei hervorragenden fachlichen Leistungen durch ein besonders kurzes und damit effizientes Studium ausgezeichnet haben.

Auf Beschluß des DECHEMA-Unterrichtsausschusses erhalten im Rahmen der ACHEMA-Eröffnungssitzung am 14. Mai 2006 im CongressCenter der Messe Frankfurt die folgenden sechs Absolventen die DECHEMA-Studentenpreise 2006:

Für das Fachgebiet Technische Chemie
· Dipl.-Chem. Julia Lembrecht, Universität Rostock
· Dipl.-Chem. Carsten Streb, TU Kaiserslautern

Für das Fachgebiet Chemische Verfahrenstechnik / Chemieingenieurwesen
· Dipl.-Ing. Johannes Kiefer, Universität Erlangen-Nürnberg
· Dipl.-Ing. Holger Maier, Technische Universität Darmstadt

Für das Fachgebiet Biotechnologie
· Dipl.-Biotechn. Martin Rütze, Universität Münster
· Dipl.-Biochem. Cindy Schulenburg, Universität Halle/Wittenberg

Die DECHEMA-Studentenpreise werden seit 1994 jährlich vergeben und sollen zur Effizienzsteigerung des deutschen Hochschulstudiums beitragen. Die meisten Preise gingen bisher an Studenten der Universität Halle/Wittenberg gefolgt von der RWTH Aachen, der Universität Karlsruhe (TH) und der TUs Berlin, Darmstadt und München.

Vorschläge für die Studentenpreise 2007 können bis Mitte Januar 2007 bei der DECHEMA eingereicht werden. Vorschlagsberechtigt sind die Hochschullehrer der genannten Fachrichtungen.

Fotos von der Preisverleihung sind auf Anfrage erhältlich bei:
DECHEMA e.V., Öffentlichkeitsarbeit, Theodor-Heuss-Allee 25,
60486 Frankfurt/M, Tel.: 069/7564-267 oder E-Mail:
bzw. sind im Internet unter www.dechema.de, Presse, als Download verfügbar.


Kurzfassung der Preisträgerarbeiten:

Enzymkatalysierte Reduktion prochiraler Ketone zu (R)-Alkoholen mittels der Alkoholdehydrogenase aus Lactobacillus brevis – Umsetzung in 2-Phasensystemen mit nicht konventionellen Lösungsmitteln

Julia Lembrecht, Universität Rostock
Fachgebiet Technische Chemie

Die optische Reinheit von Feinchemikalien und Pharmavorstufen und damit auch die Herstellung enantiomerenreiner Verbindungen ist in den vergangenen Jahren immer wichtiger geworden. Hierbei stellen Enzyme eine vielversprechende Alternative zur sonst üblichen Übergangsmetallkatalyse dar.

Julia Lembrecht untersuchte die enzymatische Reduktion von schlecht wasserlöslichen Ketonen zu enantiomerenreinen (R)-Alkoholen. Mit Hilfe verschiedener 2-Phasensysteme konnte sie eine integrierte Produktabtrennung erreichen. Zum besseren Verständnis des Systems hinsichtlich kinetischer (Geschwindigkeit) und thermodynamischer (Endumsatz) Parameter ermittelte sie anhand der Modellreaktion von Acetophenon zu (R)-1-Phenylethanol den Einfluß verschiedener Reaktionsparameter wie verschiedene Lösungsmittel oder das Volumen- bzw. Cosubstrat-zu-Substrat-Verhältnis, um den Endumsatz vorhersagen zu können.

Diese Vorhersage gelang Julia Lembrecht mit statistischer Absicherung. Sie übertrug die Berechnungsgrundlage sogar auf Derivate des Acetophenons mit elektronegativen Substituenten und erhielt dort ebenfalls gute Ergebnisse.

Properties and catalytic activity of chloroperoxidase immobilized on SBA-15

Carsten Streb, TU Kaiserslautern
Fachgebiet Technische Chemie

Im Fokus der Diplomarbeit von Carsten Streb stand die Entwicklung eines enzymbasierten, umweltfreundlichen und wiederverwendbaren Katalysators zur stereoselektiven Oxidation organischer Moleküle. Dazu verankerte er das vielseitige Enzym Chlorperoxidase sowohl durch physikalische Adsorption als auch durch chemische Bindung auf dem porösen Trägermaterial SBA-15. In mehreren Versuchsreihen konnte Carsten Streb zeigen, daß der so hergestellte Feststoff über einen weiten pH-Bereich eingesetzt werden kann und gegenüber chemischen Einflüssen weniger empfindlich ist als das Enzym selbst. Er kann leicht von der Reaktionslösung abgetrennt und wiederholt eingesetzt werden.

Simultane Bestimmung von Temperatur und Spezieskonzentrationen durch Anwendung kombinierter Laser-Raman-Techniken

Johannes Kiefer, Universität Erlangen-Nürnberg
Fachgebiet Chemische Verfahrenstechnik / Chemieingenieurwesen

In der Verfahrenstechnik müssen oft die Temperatur und die Konzentration der an einem Prozeß beteiligten Spezies bestimmt werden, z.B. bei der Überwachung und Steuerung von Prozessen. In der Forschung trägt die Bestimmung der beiden Parameter oft maßgeblich zum Verständnis von chemischen Reaktionen und thermodynamischen Vorgängen bei, wobei der gleichzeitigen Bestimmung der Parameter entscheidende Bedeutung zukommt.

Johannes Kiefer hat in seiner Diplomarbeit ein sehr genaues, örtlich und zeitlich hochauflösendes laseroptisches Meßverfahren entwickelt, das erstmals eine solche simultane Bestimmung der Gasphasentemperatur und der Konzentration aller Majoritätenspezies ermöglicht. Er erreichte dies durch Modifikation der linearen Raman-Spektroskopie und der nichtlinearen kohärenten anti-Stokes Raman-Spektroskopie. Johannes Kiefer testete die Technik bei der Untersuchung eines Einspritzprozesses von Flüssiggas.

Eine Aufbauvariante, die er entwickelt hat, bietet großes Potential für die Anwendung in schwer zugänglichen Systemen wie in Motoren zur simultanen Bestimmung von Temperatur und Abgasrückführrate oder in chemischen Reformern zur Untersuchung der dort ablaufenden Prozesse.

Molekulardynamische Untersuchungen von Phasengrenzen in Systemen aus Zwei-Zentren-Lennard-Jones-Teilchen

Holger Maier, Technische Universität Darmstadt
Fachgebiet Chemische Verfahrenstechnik / Chemieingenieurwesen

Wegen der Inhomogenität im Phasengrenzbereich laufen der Stoff-, Impuls-, und der Energietransport sowie chemische Reaktionen an Phasengrenzen unter anderen Bedingungen ab als im Bulkbereich einer Phase. Die konkreten Mechanismen, durch die diese Inhomogenitäten die Prozesse beeinflussen, sind bisher noch unbekannt. Das Verständnis der Mechanismen soll helfen, Phänomene wie die Marangonikonvektion oder die Grenzflächenviskosität zu erklären, die in verfahrenstechnischen Trennprozessen (Flüssig-Flüssig-Extraktion oder Rektifikation) die Stofftransportstromdichte beeinflussen können.

Holger Maier untersuchte in seiner Diplomarbeit, inwiefern die Struktur der Materie mit der Inhomogenität im Phasengrenzbereich variiert und damit die Prozesse im Phasengrenzbereich beeinflußt. Dazu hat er exemplarisch ein Flüssig-Flüssig-Phasengrenzsystem Stickstoff-Ethan auf Molekülebene mit dem Zwei-Zentren-Lennard-Jones-Modell molekulardynamisch simuliert und die mittlere Molekülorientierung an der Phasengrenze und in den Bulkphasen sowie die Dicke der Phasengrenzen mittels statistischer Mechanik bestimmt.

Holger Maier hat dabei herausgefunden, daß thermische Zustandsgrößen wie die Teilchenelongation keinen Einfluß auf die Phasengrenzstruktur haben, sondern daß an der Flüssig-Flüssig-Phasengrenze andere Effekte wie beispielsweise Kapillarwellen und die relative Anordnung der Moleküle zueinander dominieren.

Molekulare Organisation des c-raf Promotors der Ratte

Martin Rütze, Universität Münster
Fachgebiet Biotechnologie

Die Serin/Threonin Kinase c-raf hat wichtige Funktionen bei der Regulation von Zellproliferation und Apoptose und ist in vielen, vor allem epithelialen Tumoren überaktiviert. Aufgrund dieser Beobachtung gibt es zahlreiche Versuche, eine Inhibition von c-raf therapeutisch zu nutzen, von denen allerdings bisher keiner an der Expression des Proteins ansetzte. Aus diesem Grund wurde die Sequenz des c-raf Promotors der Ratte von Prof. Dr. Borlak und Prof. Dr. Jenke aus einer genomischen Bibliothek kloniert und sequenziert. In einer vorherigen Arbeit konnte gezeigt werden, daß der Aryl Hydrocarbon (Ah-) Rezeptor an diesen Promotor bindet.

Martin Rütze hat in seiner Diplomarbeit mit bioinformatorischen Methoden Bindestellen weiterer Transkriptionsfaktoren gesucht und mittels Elecromobility Shift Assays verifiziert. Er zeigte, daß die Faktoren NF-1, AP-4 und BARBIE binden, was er durch Kompetition mit publizierten DNA-Sonden bestätigte.

Weiterhin untersuchte er, ob verschiedene Antagonisten des Ah-Rezeptors den c-raf Promotor ausschalten können. Beispielsweise verhinderte das Analgetikum Salicylamid die Bindung des Rezeptors an die c-raf Sonden. Eine Inhibition der Gen- oder Proteinexpression konnte nur in Einzelexperimenten gezeigt werden. Die Ergebnisse unterstützen damit die Vermutung, daß ein Eingriff in c-raf-vermittelte Signalübertragung auch durch ein Abfangen des Ah-Rezeptors erfolgen kann.

Stabilität und Faltung von Onconase und gentechnisch erhaltenen Varianten

Cindy Schulenburg, Universität Halle/Wittenberg
Fachgebiet Biotechnologie

Onconase® (Alfacell Corporation, Bloomfield, USA) ist eine Ribonuklease, die in den Eizellen und im frühen Embryonalstadium des nördlichen Leopardenfrosches (Rana Pipiens) zu finden ist. Das Enzym besteht aus 104 Aminosäuren und ist damit das kleinste Mitglied der RNase-A-Superfamilie dar. Zum Hauptvertreter dieser Superfamilie, der RNase A, weist Onconase eine Sequenz­homologie von 30% auf. Onconase ist jedoch deutlich stabiler als RNase A. Im Vergleich zu RNase A hat Onconase strukturelle Besonderheiten, die wahrscheinlich die Ursache für die hohe Stabilität sind.

Zur Untersuchung, ob und welchen Einfluß diese strukturellen Besonderheiten auf die Stabilität und die Faltung von Onconase haben, hat Cindy Schulenburg gentechnisch erzeugte Enzymvarianten mit Mutationen in den entsprechenden Regionen untersucht. Sie zeigte, daß alle Varianten thermodynamisch weniger stabil als der Wildtyp waren. In kinetischen Untersuchungen fand sie heraus, daß die Varianten identisch zum Wildtypprotein rückfalten, sich jedoch schneller entfalten, was die verminderte Stabilität erklärt. Außerdem untersuchte Cindy Schulenburg die Abfolge der Rückfaltungsreaktion und konnte einen dreiphasigen Mechanismus mit zwei Intermediaten belegen.

 

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