Ganz viel Häme: Gerichtete Immobilisierung von Hämproteinen für Sensorik und Katalyse
Enzyme sind sehr leistungsfähige Biokatalysatoren, die viele chemische Reaktionen sehr gezielt und bei vergleichsweise milden Bedingungen ermöglichen.
Viele Enzyme benötigen Elektronen, um aktiv zu sein. Will man Elektronen ganz gezielt auf das aktive Zentrum der Enzyme übertragen, bietet sich das natürliche Enzym-/Koenzym-System an; bekannte Beispiele aus dem Biologieunterricht sind Coenzym A oder Kofaktoren wie NAD oder ATP, die für den Energietransfer im Körper eine zentrale Rolle spielen. Diese Methode ist hochselektiv, aber dafür außerordentlich teuer, denn man braucht große Mengen der entsprechenden komplexen Naturstoffe bzw. muss diese aufwändig regenerieren. Hier müssen technische System helfen: am einfachsten wäre es, über eine Elektrode direkt Strom einzusetzen. Das hätte den Vorteil, dass es relativ einfach ist, viele Elektronen zu übertragen und Strom vergleichsweise günstig und gut verfügbar ist. Der Nachteil ist jedoch, dass die Elektronen das aktive Zentrum nicht erreichen können.
Eine außerordentlich elegante Lösung ist es deshalb, das aktive Zentrum der Enzyme direkt an Elektroden zu koppeln. Damit werden die Elektronen direkt an ihr Ziel geleitet. An genau so einem Modell arbeitet im Moment im Rahmen der Industriellen Gemeinschaftsforschung eine Arbeitsgruppe des DECHEMA-Forschungsinstituts. Die Wissenschaftler wollen Hämproteine auf Elektroden immobilisieren. Hämproteine, zu denen zum Beispiel Hämoglobin oder Cytochrome zählen, katalysieren im Körper eine ganze Reihe von Reaktionen.
Im speziellen Forschungsprojekt stehen Meerrettich-Peroxidasen im Mittelpunkt. Dabei handelt es sich um gut charakterisierte Enzyme, die nicht sehr wählerisch in Bezug auf die Herkunft von Elektronen sind. Solche Enzyme werden heute schon zur Modifizierung von Elektroden verwendet, um Peroxide, organische Hydroperoxide, Phenole, aromatische Amine oder Cyanide nachzuweisen. Bisher erfolgt die Immobilisierung mehr oder weniger ungerichtet auf der Elektrodenoberfläche. Bei dem neuen Verfahren sollen die Proteine gezielt so angeordnet sein, dass ein optimaler Elektronenübergang zwischen Elektrode und eisenhaltiger Hämgruppe gewährleistet ist.
Zunächst geht es den Forschern vor allem um sensorische Anwendungen, also den Nachweis bestimmter Substanzen. Mittelfristig ist aber auch denkbar, die so gebundenen Proteine als Biokatalysatoren einzusetzen. Da die Häm-Proteine außerordentlich vielfältig sind, wäre ein breites Spektrum an Einsatzmöglichkeiten zugänglich.